中文名 | β-淀粉样蛋白1-16 |
---|---|
英文名 | β-Amyloid 1-16 |
英文别名 |
L-Lysine, L-α-aspartyl-L-alanyl-L-α-glutamyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-histidyl-L-α-aspartyl-L-serylglycyl-L-tyrosyl-L-α-glutamyl-L-valyl-L-histidyl-L-histidyl-L-glutaminyl-
L-α-Aspartyl-L-alanyl-L-α-glutamyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-histidyl-L-α-aspartyl-L-serylglycyl-L-tyrosyl-L-α-glutamyl-L-valyl-L-histidyl-L-histidyl-L-glutaminyl-L-lysine |
描述 | β-Amyloid (1-16) 是可参与金属结合的β-淀粉样蛋白片段。 β-淀粉样蛋白是在阿尔茨海默病患者的脑中形成淀粉样斑块的肽。 |
---|---|
相关类别 | |
靶点 |
Amyloid-β[1] |
体内研究 | β-淀粉样蛋白(1-16)片段被认为是有效的模型,用于检查关键组氨酸残基(His,His在小鼠中的His和His,His,His在人类片段中)对Ab-Cu2 +相互作用的贡献。 β-淀粉样蛋白(1-16)的氧化靶标是与金属离子配位的组氨酸残基。铜与阿尔茨海默病老年斑中的Aβ结合,β-淀粉样蛋白(1-16)参与Cu2 +离子的配位。 Cu2 +和Zn2 +与β-淀粉样蛋白和自由基损伤的神经毒性有关[1]。 β-淀粉样蛋白(1-16)是显示Cu配位模式的最小氨基酸序列,其涉及三个组氨酸(His6,His13和His14)。 β-淀粉样蛋白(1-16)应该参与金属结合[2]。人β-淀粉样蛋白通过其金属结合结构域1-16与锌离子相互作用。大鼠Aβ(1-16)二聚体的两条多肽链的C-尾部以彼此相反的方向取向,这阻碍了大鼠Aβ二聚体组装成寡聚体聚集体。因此,人和大鼠β-淀粉样蛋白(1-16)的锌结合位点结构的差异,它们形成规则的交叉单体键的能力,以及它们疏水性C-尾的取向可能是导致抗性的原因。大鼠对阿尔茨海默病[3]。 |
参考文献 |
密度 | 1.6±0.1 g/cm3 |
---|---|
分子式 | C84H119N27O28 |
分子量 | 1955.04 |
精确质量 | 1953.871826 |
LogP | -6.41 |
折射率 | 1.696 |
储存条件 | -15°C |
水溶解性 | Soluble in water or aqueous buffer |